Глава 4. Структура

4.3. третинна структура

Під цим терміном розуміють повну укладку в просторі всієї поліпептидного ланцюга, включаючи укладання бічних радикалів. Повне уявлення про третинної структурі дають координати всіх атомів білка. Завдяки величезним успіхом рентгеноструктурного аналізу такі дані, за винятком координат атомів водню отримані для значного числа білків. Це величезні масиви інформації, що зберігаються в спеціальних банках даних на машинозчитуваних носіях, і їх обробка немислима без застосування швидкодіючих комп'ютерів. Отримані на комп'ютерах координати атомів дають повну інформацію про геометрії поліпептидного ланцюга, в тому числі значення торсіонних кутів, що дозволяє виявити спіральну структуру, -складки або нерегулярні фрагменти. Прикладом такого дослідницького підходу може служити наступна просторова модель структури ферменту фосфогліцераткинази:

Загальна схема будови фосфогліцераткинази. Для наочності -спіральні ділянки представлені у вигляді циліндрів, а -складки - у вигляді стрічок зі стрілкою, що вказує напрямок ланцюга від N-кінця до С-кінця. Лінії - нерегулярні місця з'єднання структуровані фрагменти.

Зображення повної структури навіть невеликий білкової молекули на площині, будь то сторінка книги або екран дисплея мало інформативно через надзвичайно складну будову об'єкта. Щоб дослідник міг наочно представляти просторову будову молекул складних речовин, використовують методи тривимірної комп'ютерної графіки, що дозволяє виводити на дисплей окремі частини молекул і маніпулювати з ними, зокрема повертати їх в потрібних ракурсах.

Третинна структура формується в результаті НЕ ковалентних взаємодій (електростатичні, іонні, сили Ван-дер-Ваальса і ін.) Бічних радикалів, що обрамляють -Спіралі і -складки, і неперіодичних фрагментів поліпептидного ланцюга. Серед зв'язків, що утримують третинну структуру слід зазначити:

а) дисульфідних місток (- S - S -)

б) складноефірний місток (між карбоксильною групою та гідроксильною групою)

в) сольовий місток (між карбоксильною групою та аміногрупою)

г) водневі зв'язки.

Відповідно до форми білкової молекули, обумовленої третинної структурою, виділяють наступні групи білків:

1) Глобулярні білки. Просторова структура цих білків в грубому наближенні може бути представлена у вигляді кулі чи не надто витягнутого еліпсоїда - глобули. Як правило, значна частина поліпептидного ланцюга таких білків формує -Спіралі і -складки. Співвідношення між ними може бути найрізноманітнішим. Наприклад, у міоглобіну є 5 -спіральні сегментів і немає жодної -складки. У імуноглобулінів, навпаки, основними елементами вторинної структури є -складки, а -Спіралі взагалі відсутні. У вищенаведеної структурі фосфогліцераткинази і ті і інші типи структур представлені приблизно однаково. У деяких випадках, як це видно на прикладі фосфогліцераткинази, чітко проглядаються дві або більше чітко розділені в просторі (але тим не менш, звичайно, пов'язані пептидними містками) частини - домени. Найчастіше різні функціональні зони білка рознесені по різних доменах.

2) Фібрилярні білки. Ці білки мають витягнуту ниткоподібну форму, вони виконують в організмі структурну функцію. В первинну структуру вони мають повторювані ділянки і формують досить однотипну для всієї поліпептидного ланцюга вторинну структуру . Так, білок -креатін (основний білковий компонент нігтів, волосся, шкіри) побудований з протяжних -спіралей. Фиброин шовку складається з періодично повторюваних фрагментів Gly - Ala - Gly - Ser, що утворюють -складки. Існують менш поширені елементи вторинної структури, приклад - поліпептидні ланцюга колагену, що утворюють ліві спіралі з параметрами, що різко відрізняються від параметрів -спіралей.

В колагенових волокнах три спіральні поліпептидні ланцюги скручені в єдину праву суперспіраль: